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    酶的催化機(jī)制詳細(xì)解答

    2025-04-28 10:39 來源:上海遠(yuǎn)慕生物試劑
    酶促化學(xué)反應(yīng)中的反應(yīng)物稱為底物,一個酶分子在一分鐘內(nèi)能引起數(shù)百萬個底物分子轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物,酶在反應(yīng)過程中并不消耗。但是酶實際上是參與反應(yīng)的,只是在一個反應(yīng)完成后,酶分子本身立即恢復(fù)原狀,又能進(jìn)行下一次反應(yīng)。許多實驗證明,酶和底物在反應(yīng)過程中形成絡(luò)合物。

    1、酶與底物的結(jié)合:

    酶促化學(xué)反應(yīng)中的反應(yīng)物稱為底物,一個酶分子在一分鐘內(nèi)能引起數(shù)百萬個底物分子轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物,酶在反應(yīng)過程中并不消耗。但是酶實際上是參與反應(yīng)的,只是在一個反應(yīng)完成后,酶分子本身立即恢復(fù)原狀,又能進(jìn)行下一次反應(yīng)。許多實驗證明,酶和底物在反應(yīng)過程中形成絡(luò)合物。

    2、酶的作用機(jī)制:

    對于酶的催化作用機(jī)制,目前較為認(rèn)可的有兩種理論假說:一個是“鎖鑰”模式(1890 Fisher提出),酶與底物的結(jié)合有很強的專一性,也就是對底物具有嚴(yán)格的選擇性,即底物分子結(jié)構(gòu)稍有變化,酶也不能將其轉(zhuǎn)化成產(chǎn)物;另一個是“誘導(dǎo)契合學(xué)說”(Koshland提出),“誘導(dǎo)契合學(xué)說”認(rèn)為催化部位要誘導(dǎo)才能形成,而不是現(xiàn)成的。

    3、酶的結(jié)構(gòu)與催化功能的關(guān)系

    酶的一級結(jié)構(gòu)是酶具有催化功能的決定性部分,而高級結(jié)構(gòu)為酶催化功能所必須部分。酶的一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,其催化功能發(fā)生相應(yīng)的改變。酶的二級、三級結(jié)構(gòu)是所有酶都必須具備的空間結(jié)構(gòu),是維持酶的活性部位所必須的構(gòu)型。當(dāng)酶蛋白的二級、三級結(jié)構(gòu)徹底改變時,就可使酶遭受破壞而喪失其催化功能。

    具有四級結(jié)構(gòu)的酶,按其功能可分為兩類:一類與催化作用有關(guān),另一類與代謝調(diào)節(jié)密切相關(guān),只與催化作用有關(guān)的具有四級結(jié)構(gòu)的酶由幾個亞基組成,每個亞基都有一個活性中心,只有在四級結(jié)構(gòu)完整時,催化功能才會發(fā)揮出來;只與代謝調(diào)節(jié)作用有關(guān)的具有四級結(jié)構(gòu)的酶,其組成亞基中,部分亞基具有調(diào)節(jié)中心,調(diào)節(jié)中心可分為激活中心和抑制中心,使酶的活性受到激活或抑制,從而調(diào)節(jié)反應(yīng)速度和代謝過程。

    4、酶促反應(yīng)動力學(xué)理論

    酶促反應(yīng)過程:E+S ES—E+P

    E—酶

    P—轉(zhuǎn)化物

    米氏方程(Michael—Menten):u=v[S]/Km+[S]

    u—反應(yīng)速度

    v—底物飽和時的最大反應(yīng)速度

    [V]—底物濃度

    Km—米氏常數(shù)

    米氏方程給出了酶反應(yīng)速度與底物濃度之間的定量關(guān)系。

    從米氏方程可以得出:在底物濃度低時,酶分子的活性中心未被底物飽和,于是反應(yīng)速度隨底物的濃度而變,當(dāng)?shù)孜锓肿拥臄?shù)目增加時,酶活性中心更多地被底物分子結(jié)合直至飽和,就不再有活性中心可以發(fā)揮作用了,這時酶充分發(fā)揮了效率,反應(yīng)速度不再取決于底物濃度了。

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